Это исследование является первым, которое использовало биохимические методы исследования для подтверждения гипотезы, что микробы в кишечнике человека могут переваривать клетчатку, разделяя ее на простые сахара, которые в свою очередь питают клетки человека. Эти данные имеют большое значение для здоровья человека, поскольку одни и те же сахара могут кормить дрожжи, чтобы вырабатывать этанол и другие « виды жидкого топлива». Человеческие микробы наделены ферментом, которые расщепляют компоненты растительного волокна лучше, чем микроорганизмы коров, сообщают исследователи.
«В поисках биотоплива для микроорганизмов коров мы обнаружили, что Prevotella bryantii, бактерия, которая, как известно, эффективно расщепляет гемицеллюлозу, образует гены больше других, когда переваривает растительные вещества», — сказал профессор геномной биологии Isaac Cann.
При поиске аналогичных генов в других организмах исследователи обнаружили их в микробах кишечника человека. Исследователи сосредоточились на двух микробах человека: Bacteroides intestinalis и Bacteroides ovatus, принадлежащие к тому же бактериальному типу что Prevotella коровы.
«Мы изучили в кишечнике человека бактериальные ферменты и обнаружили, что они действительно более активны (в разрушении гемицеллюлозы), чем ферменты коровы», — заявил Cann.
Когда исследователи более внимательно рассмотрели структуру ферментов человека, они увидели нечто необычное: многие на одной полипептидной цепи содержат два фермента, один из которых встроен в другой. Дальнейший анализ наиболее важного белка показал, что встроенный компонент был модуль углеводной привязкой, которая, как следует из названия, привязана к углеводам, таким как гемицеллюлоза.
«Это исследование указывает, что микробы человека могут помочь в производстве биотоплива», — сказал Isaac Cann.
ПОДРОБНЕЕ В НАУЧНОЙ СТАТЬЕ:
Zhang, Meiling; Chekan, Jonathan R.; Dodd, Dylan; Hong, Pei-Ying; Radlinski, Lauren et al. (2014) Xylan utilization in human gut commensal bacteria is orchestrated by unique modular organization of polysaccharide-degrading enzymes // PNAS — vol. 111 (35) — p. E3708-3717
